พูดคุยเกี่ยวกับอิมมูโนโกลบูลินเอ็ม

Immunoglobulin M (IGM) เป็นหนึ่งใน isotypes แอนติบอดีหลายตัว (หรือที่เรียกว่าอิมมูโนโกลบูลิน) ที่ผลิตโดยสัตว์มีกระดูกสันหลัง. IGM เป็นแอนติบอดีที่ใหญ่ที่สุดและเป็นแอนติบอดีตัวแรกที่ปรากฏในการตอบสนองต่อการสัมผัสกับแอนติเจนในมนุษย์และสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมอื่น ๆ แหล่งที่มาหลักของการผลิต IgM ที่เฉพาะเจาะจงในปี 1937 แอนติบอดีถูกพบในม้าที่มีภาวะโพแทสเซียมสูงด้วย pneumococcal polysaccharide ซึ่งมีขนาดใหญ่กว่ากระต่ายทั่วไปγ-globulin ที่มีน้ำหนักโมเลกุล 990,000 daltons แอนติบอดีใหม่เริ่มแรกเรียกว่า gamma-macroglobulin และต่อมา igm-m สำหรับ "macroglobulin " โดเมน V ของอิมมูโนโกลบูลินปกติมีความหลากหลายสูงสะท้อนให้เห็นถึงบทบาทของพวกเขาในการป้องกันความหลากหลายของจุลินทรีย์ที่ติดเชื้อ ของ IGM.Two แหล่งที่เป็นเนื้อเดียวกันของ IgM ถูกค้นพบในเวลาต่อมาก่อนหน้านี้โปรตีนที่มีน้ำหนักโมเลกุลสูงที่ผลิตโดยผู้ป่วย myeloma หลายรายบางรายถูกคิดว่าเป็นเนื้องอกγ-macroglobulin และเนื่องจากเนื้องอกเป็น clonal ในปี 1960 มีการพัฒนาวิธีการเพื่อกระตุ้นให้เกิดเนื้องอกที่ผลิตอิมมูโนโกลบูลิน (plasmacytomas) ในหนูดังนั้นจึงเป็นแหล่งที่มาของอิมมูโนโกลบูลินที่เป็นเนื้อเดียวกันของไอโซโทปต่างๆ ด้วยการเปลี่ยนแปลงที่เฉพาะเจาะจงดังนั้นจึงกำหนดข้อกำหนดระดับโมเลกุลสำหรับลักษณะที่น่าสนใจ

โครงสร้าง

อิมมูโนโกลบูลินประกอบด้วยแสงและโซ่หนักโซ่แสง (λหรือκ) เป็นโปรตีนประมาณ 220 กรดอะมิโนซึ่งประกอบด้วยโดเมนตัวแปร VL (ส่วนของกรดอะมิโนประมาณ 110) กรดยาว). โซ่หนักμของ IgM เป็นโปรตีนประมาณ 576 กรดอะมิโนซึ่งประกอบด้วยโดเมนตัวแปร (VH ประมาณ 110 กรดอะมิโน), โดเมนภูมิภาคคงที่ที่แตกต่างกันสี่โดเมน (Cμ1, Cμ2, Cμ3, Cμ4 ) และ a "หาง " ของกรดอะมิโนประมาณ 20 กรด µ ligen ligosaccharides ที่ asparagine ตกค้างห้าชนิด asparagine ที่ตกค้าง oligosaccharides บนเมาส์และ IgM ของมนุษย์ได้รับการโดดเด่นบางส่วนโดยเทคนิคที่หลากหลายรวมถึง NMR, เลคตินที่มีผลผูกพัน ความไวของเอนไซม์ (สำหรับการตรวจสอบดู [9]) โครงสร้าง oligosaccharide ในแต่ละไซต์มีรายละเอียดแตกต่างกันไปและ oligosaccharide ที่สำคัญ biantennary, triantennary, mannose สูงแตกต่างกันระหว่างไซต์โครงสร้างหลายเมอ แสดงถึง µ). โซ่หนักและแสงถูกจัดขึ้นโดยพันธบัตรซัลไฟด์ (แสดงให้เห็นว่าเป็นรูปสามเหลี่ยมสีแดง) และปฏิสัมพันธ์ที่ไม่ใช่โควาเลนต์สอง µL หน่วยเชื่อมโยงกันด้วยพันธะซัลไฟด์ในโดเมน Cµ2; โครงสร้างนี้ (µl) 2 นี้มักจะเรียกว่า Igm "โมโนเมอร์ " เพราะมันคล้ายกับอิมมูโนโกลบูลิน G (IgG) ในบางประเด็นขึ้นอยู่กับความเร็วในการตกตะกอนและการปรากฏตัวในไมโครกราฟอิเล็กตรอนมันก็สรุปได้ว่า IgM มักจะเกิดขึ้นเป็น "pentamer " พอลิเมอร์ประกอบด้วยห้า "โมโนเมอร์ " [(µl) 2] 5 ด้วยพันธะซัลไฟด์ระหว่างโดเมน Cµ3 และระหว่างหางนอกจากนี้ยังแสดงให้เห็นว่า IgM pentameric รวมโปรตีนที่สามโซ่ J โซ่ J (J หมายถึงการแยก) พบว่าเป็นองค์ประกอบที่ผูกพันโควาเลนต์ของโพลีเมอร์ IgA และ IgM โซ่ J เป็นโปรตีนที่เป็นกรดขนาดเล็ก (ประมาณ 137 กรดอะมิโน) โซ่ J เชื่อมต่อโซ่ทั้งสอง µ ผ่านพันธะซัลไฟด์ที่เกี่ยวข้องกับซีสเตอีนหาง